Globularne białko i włókniste białka

Białko globularne a białka włókniste

Białka są chemicznymi substancjami odżywczymi, które są niezbędne do budowy różnych tkanek organizmu, a także potrzebne do naprawy zużytych komórek. Białka są podzielone na 3 główne grupy, mianowicie białka globularne, białka włókniste i białka błonowe.

Różnica w strukturze

Białko kuliste ma kształt kulisty i ma zdolność tworzenia koloidów za pomocą wody. Rozpuszcza się w wodzie. Białka globularne są również nazywane sferoproteinami ze względu na ich kształt. Białka włókniste są również nazywane skleroproteinami. Włókniste białka są wydłużonymi strukturami podobnymi do nici i są zwykle obecne w postaci prętów lub drutów. Hemoglobina jest przykładem białka globularnego, natomiast keratyna, kolagen i elastyna są białkami włóknistymi. Keratyna znajduje się we włosach, rogach, paznokciach, piórach itp.

Ważną różnicą jest to, że włókniste białka są nierozpuszczalne w wodzie, słabe kwasy i słabe zasady, ale rozpuszczalne w mocnych kwasach i alkaliach, podczas gdy globularne białka są rozpuszczalne w wodzie, kwasach i zasadach. Łańcuchy peptydowe są wiązane ze sobą przez silne międzycząsteczkowe wiązania wodorowe w włóknistych białkach, podczas gdy w kulistych białkach są one utrzymywane razem przez słabe międzycząsteczkowe wiązania wodorowe. Skleroproteiny nie denaturują tak łatwo jak kuliste białka.

Białka włókniste mają strukturę pierwotną i drugorzędową. Składają się z pojedynczej jednostki lub struktury, która jest powtarzana wiele razy. Włókniste białka są bardzo odporne na trawienie przez enzymy i są wyjątkowo rozciągliwe. Białka globularne składają się nie tylko z pierwszorzędowych, drugorzędnych, ale także trzeciorzędowych i czasami czwartorzędowych struktur. Białka globularne składają się z prostych łańcuchów struktur drugorzędowych, które gwałtownie łączą łańcuchy polipeptydowe i zmieniają kierunki, podczas gdy białka włókniste składają się z powtarzalnych kontynuacji jednej małej jednostki, ale wielokrotnie.

Różnica w funkcjach

Białka globularne mają wiele funkcji, ponieważ są wykorzystywane do tworzenia enzymów, przekaźników komórkowych, aminokwasów, ale białka włókniste działają tylko jako białka strukturalne. Białka globularne są silnie rozgałęzione lub zwinięte i są głównie odpowiedzialne za transport ważnych składników odżywczych, takich jak tlen przez hemoglobinę. Białka globularne są głównym źródłem hemoglobiny, immunoglobin, insuliny i kazeiny mleka i białka. Angażują się również w tworzenie aminokwasów, które są podstawowymi składnikami wszystkich białek. Są potrzebne do tworzenia chemicznych przekaźników, takich jak hormony w ciele. Są one niezbędne do tworzenia transporterów innych cząstek przez membranę. Mioglobina jest kolejnym przykładem globularnego białka, które jest głównym białkiem występującym w mięśniach.

Białka włókniste są potrzebne do tworzenia twardych struktur, takich jak tkanka łączna, ścięgna i włókna mięśnia. Kolagen jest głównym składnikiem wszystkich naszych tkanek łącznych. Fibroina jest włóknistym białkiem, które jest wykorzystywane do produkcji jedwabiu przez jedwabniki i pajęczyny. Białka włókniste są odpowiedzialne za wytwarzanie ruchów mięśni i ścięgien w stawie.

Streszczenie:

Białka włókniste i białka globularne różnią się rozmiarem, kształtem, rozpuszczalnością, wyglądem, jak również funkcją. Białka włókniste składają się z powtórzenia pojedynczej jednostki, tworząc łańcuchy, które działają jak tkanki łączne i nadają siłę i ruchomość stawów. Białka w kształcie kulistym mają kształt kulisty i składają się z długich łańcuchów z licznymi odgałęzieniami i odgałęzieniami, które czynią je doskonałymi jako białka transportowe. Przykładami włóknistych białek są kolagen, elastyna, keratyna, jedwab itp. Przykładami globularnych białek są mioglobina, hemoglobina, kazeina, insulina itp.