Różnice między chymotrypsyną a trypsyną
Chymotrypsyna kontra trypsyna
Cały przewód pokarmowy uwalnia różne enzymy, które rozkładają złożone cząsteczki pokarmowe na prostsze, bardziej strawne. Żołądek, wątroba, trzustka wszystkie opracowane soki, aby pomóc przekształcić nasze jedzenie w węglowodany, białka i tłuszcze, aby nasz organizm mógł je wchłonąć i wykorzystać. Trzustka, umieszczona w jamie brzusznej, tuż pod naszym żołądkiem, jest organem w kształcie liścia, który uwalnia maksymalną liczbę enzymów trawiennych. Zarówno trypsyna, jak i chymotrypsyna, są produkowanymi przez nią enzymami trawiennymi.
Teraz, ponieważ te enzymy są tak silne, że są zdolne do trawienia nawet trzustki, wszystkie są uwalniane z komórek w nieaktywnych formach. Są one również nazywane prekursorami. Prekursory muszą zostać przekształcone do postaci aktywnej przez inną substancję chemiczną lub aktywowane w określonych temperaturach. Trypsyna jest uwalniana jako trypsynogen z trzustki, podczas gdy chymotrypsyna jest uwalniana jako chymotrypsynogen. Trypsynogen jest uwalniany wraz z innym enzymem hamującym trypsynę, aby zapobiec przypadkowemu aktywowaniu trypsyny przed uszkodzeniem trzustki. Wraz z trypsynogenem i chymotrypsynogenem, procoksypeptydazą, wiele lipaz, elastaz i proteaz jest opracowywanych i opróżnianych przez przewód trzustkowy do jelita cienkiego (dwunastnicy).
Uwalnianie tych enzymów lub zymogenów z trzustki jest stymulowane przez neuroprzekaźnik zwany cholecystokininą (CCK). CCK jest uwalniany przez dwunastnicę w odpowiedzi na pokarmy bogate w tłuszcze / białka w świetle.
Trypsynogen przekształca się w aktywną formę trypsyny, gdy wchodzi w kontakt z granicą szczoteczkową jelita cienkiego. Tutaj enzym zwany enterokinazą jest uwalniany z kosmków szczotkopodobnych. Teraz aktywowana trypsyna aktywuje wszystkie inne uwolnione enzymy, takie jak chymotrypsynogen, prokarboksypeptydaza itp. W ich aktywne formy chymotrypsyny i karboksypeptydazy itp.
Trypsyna i chymotrypsyna są enzymami trawiącymi białka. Rozkładają białka na ich składowe aminokwasy. Trypsyna trawi białka, łamiąc podstawowe aminokwasy, takie jak arginina i lizyna, podczas gdy chymotrypsyna rozbija aromatyczne aminokwasy, takie jak tryptofan, fenyloalanina i tyrozyna. Chymotrypsyna zasadniczo rozszczepia wiązania peptydowe amidowe w polipeptydach. Działa również na aminokwasy leucyny i metioniny.
Chymotrypsyna ma 3 postacie izomeryczne, a mianowicie chymotrypsynogen B1, chymotrypsynogen B2 i chymotrypsynę C. Podobnie, trypsyna ma 3 izoenzymy zwane trypsyną 1, trypsyną 2 i mezotrypsyną. Funkcje tych izomerycznych postaci zarówno trypsyny, jak i chymotrypsyny są takie same. Medycznie, trypsyna jest niezwykle ważna, ponieważ aktywacja trypsyny wewnątrz trzustki może powodować straszliwą kaskadę reakcji. Aktywuje wszystkie inne enzymy trawienne, lipazy, proteazy, elastazy i rozpocznie trawienie trzustki od wewnątrz, co prowadzi do ostrego zapalenia trzustki. Ostre zapalenie trzustki jest stanem zagrażającym życiu, jeśli nie zostanie wcześnie wykryte i odpowiednio leczone. Z drugiej strony, niedobór trypsyny może prowadzić do kolejnego zaburzenia zwanego mekonią niedrożną u noworodka. Z powodu niedoboru trypsyny, smółka (kał noworodkowy) nie ulega upłynnieniu i nie może przejść przez jelita, powodując zablokowanie i całkowitą niedrożność jelit. Jest to stan chirurgiczny i należy go natychmiast leczyć.
Weź wskazówki do domu: Trypsyna i chymotrypsyna są enzymami trawiącymi białko uwalnianymi przez zewnątrzwydzielniczą trzustkę w jamie brzusznej. Oba są uwalniane w postaci inaktywowanej, trypsynogenu i chymotrypsynogenu. Trypsynogen jest aktywowany przez enterokinazę, która jest uwalniana przez komórki granicy szczoteczkowej dwunastnicy. Trypsyna z kolei aktywuje chymotrypsynę poprzez przekształcenie jej z chymotrypsynogenu. Trypsyna aktywuje inne enzymy, takie jak proteaza, lipazy, elastazy i karboksypeptydazy. Trypsyna jest wyjątkowo silna i uwalniana wraz z enzymem hamującym trypsynę w trzustce. Trypsyna, jeśli jest aktywowana w trzustce, może powodować ostre zapalenie trzustki, które jest zagrażającym życiu stanem autolizy trzustki. Niedobór trypsyny występuje w mukowiscydozie powodując niedrożność smółki u noworodków.
