Polipeptyd i białko
Polipeptydy i białka są naturalnymi i niezbędnymi związkami organicznymi komórki. Oba składają się z aminokwasów. Aminokwasy są naturalnie występującymi związkami, które łączą się ze sobą, tworząc peptydy, polipeptydy i białka. Każdy aminokwas zawiera jedną aminę (-NH2) i jedną grupę hydroksylową (-COOH), jak również specyficzny łańcuch boczny (grupa R). Grupa łańcucha bocznego różni się wielkością, kształtem, ładunkiem i reaktywnością, a zatem jest unikalna dla każdego aminokwasu. Istnieje 20 rodzajów monomerycznych aminokwasów zdolnych do łączenia ze sobą w różnych kombinacjach, nadając tym samym polipeptydy i białka o dużej różnorodności.
Czym jest polipeptyd?
Polipeptyd jest polimerem o określonej sekwencji aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą kowalencyjnych wiązań peptydowych. Wiązanie peptydowe jest wynikiem reakcji kondensacji między dwoma aminokwasami: grupa karboksylowa jednego aminokwasu reaguje z grupą aminową sąsiadującego aminokwasu, uwalniając cząsteczkę wody (H2O). Krótkie łańcuchy aminokwasów połączone wiązaniami peptydowymi określa się jako peptydy. Peptydy są zwykle tworzone przez do 20-30 aminokwasów. Dłuższe łańcuchy połączonych reszt aminokwasowych z określoną sekwencją są nazywane polipeptydami. Polipeptydy mogą zawierać do 4000 reszt. Polipeptydy charakteryzują się szkieletem polipeptydowym utworzonym przez powtarzającą się sekwencję atomów w rdzeniu połączonego łańcucha aminokwasów. Do łańcucha głównego polipeptydu przyłączone są specyficzne dla aminokwasów łańcuchy boczne, grupa R. Polipeptydy mogą się zwijać w stałą strukturę tworzącą białko. Polipeptyd stanowi zatem liniową sekwencję reszt aminokwasowych, która tworzy pierwotną strukturę białka.
Czym jest białko?
Białka są strukturalnie i funkcjonalnie złożonymi cząsteczkami. Termin białko jest używany do opisania trójwymiarowej struktury utworzonej przez zwijanie jednego lub więcej polipeptydów. Białka prezentują cztery poziomy organizacji strukturalnej, przy czym polipeptyd jest strukturą podstawową. Białko ma strukturę drugorzędową, gdy łańcuchy polipeptydowe tworzą helisy α i β. Trzeciorzędowa struktura białka stanowi pełną trójwymiarową organizację łańcucha polipeptydowego. Gdy więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy jest zaangażowany w kompleks białkowy, struktura białka jest oznaczona jako czwartorzędowa. Składanie łańcuchów polipeptydowych w celu utworzenia białka opiera się na wielu słabych niekowalencyjnych wiązaniach, które tworzą się pomiędzy różnymi częściami łańcucha, a nawet dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych. Niekowalencyjne wiązania obejmują atomy szkieletu polipeptydowego, jak również łańcuchy boczne grupy R, i są trzech typów: wiązania wodorowe, wiązania jonowe i wiązania van der Waala. Duża liczba słabych niekowalencyjnych wiązań działa równolegle, a ich siła jest połączona w celu zapewnienia stabilności złożonej struktury białka. Podstrukturą organizacji białek jest domena białkowa. Składa się z dowolnej części łańcucha polipeptydowego, który może się niezależnie składać w stabilną strukturę. Każda domena zawiera od 40 do 350 aminokwasów. Najmniejsze białko przedstawia pojedynczą domenę, a duże białko może zawierać do kilkudziesięciu domen. Każda domena białka jest zwykle związana z inną funkcją. Właściwości funkcjonalne białek zależą w dużej mierze od ich struktury i kształtu, co umożliwia im fizyczną interakcję z innymi cząsteczkami. Te interakcje są zawsze specyficzne i selektywne. Każde białko może wiązać się z miejscami wiążącymi ligand z wysokim powinowactwem do jednej lub kilku cząsteczek znanych jako ligandy. Miejsce wiązania liganda jest wnęką w powierzchni białka utworzoną przez zwijanie łańcucha polipeptydowego. Oddzielne miejsca wiązania ligandu w białku mogą wiązać się z różnymi ligandami, regulując funkcję białka lub pomagając w przenoszeniu białka do określonego miejsca w komórce. Funkcja białka zależy ściśle od jego struktury. Zmiana jednego aminokwasu może zaburzyć jego kształt i spowodować utratę funkcji.
Różnica między polipeptydem a białkiem
Polipeptyd jest polimerem utworzonym przez określoną sekwencję aminokwasów połączonych ze sobą za pomocą kowalencyjnych wiązań peptydowych.
Białko jest strukturalnie i funkcjonalnie złożoną cząsteczką utworzoną przez fałdowanie jednego lub wielu łańcuchów polipeptydowych.
Polipeptyd ma prostą strukturę i składa się ze szkieletu polipeptydowego utworzonego przez powtarzającą się sekwencję atomów w rdzeniu połączonego łańcucha aminokwasów. Do łańcucha głównego polipeptydu przyłączone są specyficzne dla aminokwasów łańcuchy boczne, grupa R.
Z drugiej strony białko jest złożoną cząsteczką składającą się z jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych składających się na strukturę drugorzędową, trzeciorzędową lub czwartorzędową.
Kształt białka jest utrzymywany stabilnie przez trzy typy słabych niekowalencyjnych wiązań: wiązania wodorowe, wiązania jonowe i wiązania van der Waala.
Główną funkcją polipeptydu jest struktura pierwotna bardziej złożonych białek. Polipeptydom brakuje trójwymiarowej struktury, która umożliwia białkom związanie się z ligandem i funkcjonowanie.
Z drugiej strony, strukturalna złożoność białka, jego stabilny kształt z miejscami wiążącymi ligand umożliwia mu wiązanie swoiście i z wysokim powinowactwem do poszczególnych ligandów, regulację i udział w wielu żywotnych komórkowych szlakach metabolicznych.
Polipeptyd a białko: tabela porównawcza
Podsumowanie polipeptydu w funkcji białka
Polipeptydy i białka są naturalnie występującymi i istotnymi związkami organicznymi komórki.
Podczas gdy aminokwasy są ich wspólnym podstawowym składnikiem, polipeptydy i białka wykazują istotne różnice strukturalne i funkcjonalne:
- Polipeptyd jest prostym polimerem aminokwasów połączonych kowalencyjnymi wiązaniami peptydowymi, podczas gdy białko jest złożoną cząsteczką charakteryzującą się stabilną strukturą złożoną z fałdowania jednego lub więcej łańcuchów polipeptydowych, utrzymywanych razem przez wiązania niekowalencyjne.
- Główną funkcją polipeptydu jest pierwotna struktura białka, podczas gdy białko jest złożonym związkiem, z miejscami wiążącymi ligand, które pozwalają mu wiązać się ze specyficznymi i różnymi cząsteczkami i być funkcjonalnie aktywne w komórce.
